Трансферрин повышен что это значит

Трансферрины

Трансферрины — белки плазмы крови, которые осуществляют транспорт ионов железа. Трансферрины представляют собой гликозилированые белки, которые прочно, но обратимо связывают ионы железа. С трансферринами связано около 0,1 % всех ионов железа в организме (что составляет порядка 4 мг), однако ионы железа, связанные с трансферринами, представляют огромное значение для метаболизма. Трансферрины имеют молекулярную массу около 80 кДа и имеют два места связывания Fe3+. Сродство трансферрина очень высокое (1023 M−1 при pH 7,4), но оно прогрессивно снижается с понижением pH ниже нейтральной точки. Когда трансферрин не связан с железом, он представляет собой апопротеин.

Механизм транспорта

Когда трансферрин связан с ионами железа, трансферриновый рецептор на поверхности клетки (например, предшественников эритроцитов в красном костном мозге) присоединяется к нему и, как следствие, проникает в клетку в пузырьке. Затем pH внутри пузырька понижается из-за работы протонных ионных насосов, заставляя этим трансферрин высвободить ионы железа. Рецептор перемещается обратно на поверхность клетки, снова готовый связывать трансферрин. Каждая молекула трансферрина может переносить сразу 2 иона железа Fe3+.

Ген, кодирующий трансферрин, у людей находится в участке третьей хромосомы 3q21. Исследования, проведённые на королевских змеях в 1981 году, показали, что наследование трансферрина происходит по кодоминантному механизму[источник не указан 2305 дней].

Структура

У людей трансферрин представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 679 аминокислот. Это комплекс, состоящий из альфа-спиралей и бета-слоёв, которые формируют 2 домена (первый расположен на N-конце, а второй на C-конце). N- и C- концевые последовательности представлены шарообразными долями, между которыми находится участок связывания железа. Аминокислоты, которые связывает ионы железа с трансферрином, идентичны для обоих долей: 2 тирозина, 1 гистидин, 1 аспарагиновая кислота. Чтобы связать ион железа, требуется анион, предпочтительно карбонат-ион (CO₃2−). У трансферрина также есть трансферриновый рецептор: это дисульфидно-связанный гомодимер.[1] У людей каждый мономер состоит из 760 аминокислот. Каждый мономер состоит из 3 доменов: апикальный домен, спиральный домен, протеазный домен.

Распределение в тканях

Печень является основным источником производства трансферрина, но и другие ткани, например мозг, также производят эти молекулы. Главная роль трансферрина — доставка железа из центров поглощения в двенадцатиперстной кишке и переваривания эритроцитов макрофагами ко всем тканям. Особенно важную роль трансферрин играет в активном делении клеток, например, при кроветвороении. К трансферринам принадлежит собственно белок под названием трансферрин, а также овотрансферрин, лактоферрин, меланотрансферрин, ингибитор угольной ангидразы, саксифилин, основной белок желтка морских ежей, crayfish protein, пацифастин, белок зелёных водорослей.[2]

Иммунная система

Трансферрины принимают участие в обеспечении врождённого иммунитета. Трансферрины присутствуют в слизистых оболочках, где связывают ионы железа. В результате снижения концентрации свободных ионов железа, лишь незначительная часть бактерий способна размножаться в таких условиях.

Концентрация трансферринов снижается при воспалительных процессах,[3], нефротическом синдроме, циррозе печени, гемохроматозе и некоторых других состояниях.

В большинстве случаев железодефицитная анемия сопровождается повышением уровня трансферрина.[1] В ряде случаев (врождённая антрансферринемия, наличие антител к трансферрину, снижение трансферрина за счет общего дефицита белка) железодефицитная анемия, напротив, может быть обусловлена нарушением транспорта железа в связи с пониженным уровнем трансферрина[4].

Другие эффекты

Металлосвязывающие свойства трансферрина очень сильно влияют на биохимию плутония у людей[источник не указан 2305 дней]. Трансферрин обладает бактерицидным действием, так как делает Fe3+ недоступным для бактерий.

Этнический полиморфизм

Некоторые варианты трансферрина встречаются чаще в популяциях определённой антропологической группы. Так, TF*DChi является маркёром монголоидных популяций и он широко распространён в Восточной Азии[5]. Варианты, отличающиеся от наиболее распространённого типа TF CC, встречались редко, поэтому информативность этой системы с популяционно-генетических позиций была невелика. С введением в практику метода изоэлектрофокусирования была установлена генетическая гетерогенность варианта C[6]. Два наиболее распространённых аллеля TF*C1 и TF*C2 присутствуют во всех популяциях. У европейцев и американских белых TF*C1 встречается с частотой 75—78 %. TF*C2 среди них варьирует с частотами 13—19 %, пределы колебания в азиатских популяциях составляют от 15 до 34 %. Оценка частоты TF*C3 представляется полезной в популяционно-генетических исследованиях. Этот аллель встречается с частотой 4—7 % в европеоидных группах, с частотой 1—4 % в популяциях Индии, спорадические случаи встречаемости этого фактора в Восточной Азии, некоторых группах Тихоокеанского бассейна и у американских негров. В других популяциях он полностью отсутствует. По мнению ряда авторов, аллель C3, видимо, имеет европейское происхождение[7]. Существует ещё свыше 10 подтипов TF*C[6].

ru.wikipedia.org

Анализ ОЖСС - что это такое?

Наш организм состоит из самых различных микроэлементов. Все они очень важны для нашей жизнедеятельности. Но есть один, содержание которого многое определяет: состояние наших органов, их работу, качество крови и, как следствие, наше общее состояние. Как ни странно, речь идет о железе. Оно участвует в обеспечении крови гемоглобином, следовательно, выполняет жизненно важную функцию. Железо не находится в организме в таком виде, как поступает туда. Оно вступает в химические реакции, транспортируется, связывается за счет других веществ, в частности трансферрина.

Зачем нам нужен трансферрин?

Когда люди спрашивают: "ОЖСС - что это такое?", важно разобраться, что именно определяет этот анализ. Это проба на содержание железа и белка трансферрина в организме. Этот протеин играет ключевую роль в снабжении костного мозга эритроцитами, где происходит непрерывный процесс образования новых кровяных клеток. Именно трансферрин помогает насыщать их железом. Этот белок очень важен, так как связывает молекулы железа и проносит их сквозь клеточные мембраны костного мозга. Процесс насыщения железом необходим для нормального функционирования систем и органов человека.

ОЖСС - что это такое?

Аббревиатура этого анализа расшифровывается как "общая железосвязывающая способность сыворотки". Иначе говоря, анализ показывает концентрацию в организме трасферрина. Но необходимо помнить о том, что при получении результатов ОЖСС (анализ крови) эта способность может быть завышенной до 20%. Это происходит за счет того, что если железо насытило трансферрин (более половины в процентном соотношении), оно может связываться с другими белками. Здесь нужно отметить, что результаты анализа показывают количество железа, которое способно и может связываться с трансферрином.

Почему необходимо делать анализ ОЖСС?

Говоря о важности железа и трансферрина в организме, нужно учитывать, что этот анализ определяет не только показатели связывания одной молекулы с другой. ОЖСС - что это такое и что дают нам результаты этого анализа? По результатам микробиологического иссследования специалист может увидеть динамику - латентную или ненасыщенную железосвязывающую способность. Для дальнейшего лечения или рекомендаций врача важны все показатели.

Подготовка к сдаче анализа, материал для него

Анализ ОЖСС - что это такое? Зная ответ на этот вопрос, нужно помнить и основные требования к его проведению. Забор крови производится строго натощак, чтобы избежать неправильных результатов. Для определения необходимого показателя берется сыворотка крови. Ее можно хранить в холодильнике, если есть необходимость, но лучше делать анализ на основе свежего биоматериала. Анализ выполняется быстро, за 3 часа. Затем результаты будут готовы.

Какова норма ОЖСС для взрослых и детей?

Показатели этого анализа отличаются в зависимости от возраста. Еще необходимо учитывать наличие беременности. Многие женщины в положении пугаются при виде результатов анализа и спрашивают у специалистов: "ОЖСС повышен - что это значит?" Но не стоит преждевременно паниковать, так как в этом состоянии при нормально протекающей беременности может происходить повышение нормы ОЖСС.

Норма для детей находится в следующих пределах:

В возрасте до 2 лет референтные значения - от 100 до 400 мкг/дл либо от 17,90 до 71,60 мкмоль/л.

Если малыш старше 2 лет, у него значения нормы составляют от 250 до 425 мкг/дл либо от 44,75 до 76,1 мкмоль/л.

В каком количестве выявляется у взрослых ОЖСС? Норма у женщин имеет такие показатели: 38,0-64,0 мкм/л. Мужчины имеют референтные значения от 45,0 до 75,0 мкм/л.

При каких заболеваниях или состояниях повышается этот показатель?

Если ОЖСС повышен, что это значит? Такие отклонения от нормы свидетельствуют о наличии каких-либо патологических процессов в организме. Сейчас мы их рассмотрим.

Повышенные величины могут свидетельствовать о наличии гипохромной анемии - патологии, при которой оценивается цветовой показатель крови. Она бывает при недостатке железа в организме. От этой патологии легко можно избавиться.

При поздних сроках беременности также могут наблюдаться повышенные показатели этого анализа.

При хронической кровопотере изменяется содержание ОЖСС в крови. Важно как можно быстрее остановить этот процесс, чтобы человек не потерял жизнеспособность.

Острый гепатит также влияет на цифры ОЖСС. Это происходит за счет связи показателя с количеством билирубина и с функционированием печени.

При истинной полицитемии также может быть ОЖСС повышен. Это злокачественное образование, болезнь крови, при которой повышается ее вязкость. Это происходит за счет увеличения количества в крови эритроцитов. Но при этом тромбоциты и лейкоциты тоже увеличиваются в своем количестве. Вследствие увеличения вязкости и количества крови в клетках наблюдается застой, что ведет к образованию тромбов, а также к гипоксии. При этом страдает кровоток, в ткани организма не доходят необходимые вещества в нужном количестве.

ОЖСС повышен может быть также при нехватке железа в пище или же неправильном его усвоении организмом. В первом случае нужна специальная диета, которая может все процессы сбалансировать. Во втором случае необходима консультация специалиста, так как за усвоение питательных веществ отвечают сразу несколько органов со своими гормонами и ферментами.

Состояния, при которых ОЖСС понижен

Из патологий, при которых ОЖСС в крови меньше нормы, нужно выделить несколько особенно опасных.

Пернициозная анемия - ненасыщенность организма железом за счет нехватки витамина В₁₂. Это опасное заболевание, так как страдает от него сразу несколько систем.
Гемолитическая анемия - патологический процесс, при котором идет распад эритроцитов, обусловленный какими-то внутренними механизмами. Болезнь встречается редко, до конца не изучена.
Серповидно-клеточная анемия - заболевание, при котором на генетическом уровне изменяется белок гемоглобин. Вследствие этого происходит нарушение в усвоении железа клетками и тканями организма.
Гемохроматоз - чрезмерное накопление железа во всех тканях, органах. Это генетическое заболевание. Оно может привести к серьезным осложнениям, например к циррозу печени или сахарному диабету, артриту и некоторым другим.
Атрансферринемия - недостаток в крови белка трансферрина. За счет этого железо не может попадать в необходимые клетки костного мозга, поэтому блокируется возникновение новых эритроцитов. Это редкое генетическое заболевание.
Хроническое отравление железом происходит вследствие чрезмерного потребления железосодержащих продуктов вместе с лекарственными препаратами, содержащими железо.
Хронические инфекции могут поражать органы, которые отвечают за снабжение эритроцитами клеток организма, и другие системы.
При нефрозе наблюдаются пониженные показатели ОЖСС у человека. При этом заболевании изменяется структура почек, происходит дистрофия почечных канальцев.
При печеночной недостаточности нарушается обмен веществ в клетках, появляется дефицит эритроцитов.
Квашиоркор (дистрофия) встречается редко, но при этом заболевании также появляется дефицит ОЖСС в крови. Это патология вытекает из тяжелой дистрофии ребенка и даже взрослого человека из-за недостатка в пище протеинов. Так как трансферрин и гемоглобин - это белки, на их образовании этот процесс также сказывается.
При наличии злокачественных опухолей этот показатель также может быть понижен.

Расчет коэффициента насыщения

На основании результатов анализа врач может расчитать величину, которая называется коэффициентом насыщения трансферрина в организме. Она высчитывается по формуле: 100х(железо сыворотки:ОЖСС). Существуют нормы для коэффициента. Это диапазон от 16 до 54. Но в среднем величина составляет 31,2. По этому показателю врач делает выводы об общем состоянии больного. При необходимости назначают дополнительное обследование, которое покажет, где именно идет нарушение здоровья пациента.

fb.ru

Трансферрин (белок) это:

Трансферрин (белок)

Содержание

1 ТРАНСФЕРРИН
2 Структура
3 Распределение в тканях
4 Иммунная система
5 Другие эффекты
6 Патология
7 Литература

ТРАНСФЕРРИН

Транспортный механизм

Молекула трансферрина может нести два иона трёхвалентного железа (Fe3+). Когда белок трансферрин с прикрепленным к нему железом сталкивается с трансферриновым рецептором на поверхности клетки, он связывается с ним и транспортируется в клетку внутри эндоцитозного пузырька. С помощью протонной помпы (H+ АТФаза) внутри пузырька понижается рН, что приводит к отделению ионов железа от трансферрина. У людей ген, кодирующий трансферрин, находится в участке третьей хромосомы 3q21.

Структура

Трансферрин представляет собой полипептидную цепь, содержащую 679 аминокислот. Это�— комплекс из α-спиралей и β-слоёв, формирующих два домена: N-концевой состоит из альфа-спиралей, а C-концевой из β-слоёв. Между двумя доменами находится сайт связывания железа. Аминокислоты, которые участвуют в связывание иона железа с трансферрином, одинаковы для обоих доменов: два тирозина, один гистидин и одна аспарагиновая кислота. Чтобы связать ион железа, необходимо присутствие в сайте связывания аниона, которым обычно является карбонат-ион (CO₃2-). Трансферриновый рецептор представляет собой гомодимер, его субъединицы связаны дисульфидной связью, и у человека каждая из них состоит из 760 аминокислот. Каждый мономер состоит из трёх областей: протеазного домена, спиральной области и апикального домена. По форме трансферриновый рецептор напоминает бабочку.

Распределение в тканях

Трансферрин производят такие органы, как мозг и печень (главный источник трансферрина). Главная задача трансферрина�— доставка железа из области всасывания (двенадцатиперстной кишки) и мест, где в макрофагах перевариваются эритроциты, ко всем тканям. Также трансферрин играет ключевую роль при эритропоэзэритропоэзе и активном клеточном делении. Для транспорта ионов железа внутрь клеток используется белок-переносчик, то есть трансферриновый рецептор.

Иммунная система

Трансферрин также участвует в обеспечении врожденного иммуннитета. Он присутствует в слизистой оболочке, где связывая железо, создавая непригодную для многих бактерий среду. Уровень трансферрина понижается при воспалении. У людей со слишком низким или высоким уровнем сывороточного трансферрина возникают серьёзные последствия для здоровья. Больные с пониженным количеством трансферрина часто страдают от недостатка белка. Пациенты с повышенным уровнем трансферрина могут страдать от железодефицитной анемии. Отсутствие трансферрина в организме�— редкое наследственное заболевание, атрансферринемия.

Другие эффекты

Металлосвязывающие свойства трансферрина очень сильно влияют на биохимию плутония у людей. Трансферрин обладает бактерицидным действием, так как делает Fe3+ недоступным для бактерий.

Патология

Дефицит связан с атрансферринемией. Уровень трансферрина в сыворотке меняется при железодефицитной анемии, гемохроматозе и др.

Литература

Hershberger CL, Larson JL, Arnold B, et al. (1992). "A cloned gene for human transferrin". Ann. N. Y. Acad. Sci. 646: 140–54. doi:10.1111/j.1749-6632.1991.tb18573.x. PMID 1809186.

Bowman BH, Yang FM, Adrian GS (1989). "Transferrin: evolution and genetic regulation of expression". Adv. Genet. 25: 1–38. doi:10.1016/S0065-2660(08)60457-5. PMID 3057819.

Parkkinen J, von Bonsdorff L, Ebeling F, Sahlstedt L (2003). "Function and therapeutic development of apotransferrin". Vox Sang. 83 Suppl 1: 321–6. PMID 12617162.

Wikimedia Foundation. 2010.

dic.academic.ru